近日，我组与生物分离分析新材料与新技术研究组（1809组）合作，在蛋白质甲基化组学领域取得重要进展。相关研究成果近期发表在Chemical Communications (2016, 52, 6689)。

　　甲基化是极为重要的蛋白质翻译后修饰。蛋白质甲基转移酶将S-腺苷甲硫氨酸（SAM）分子中的活性甲基选择性地装载到多种氨基酸残基含N、O 或S 原子的官能团上，其中N-甲基化有多种修饰状态。因此，甲基化蛋白质组研究非常困难，通常仅能鉴定到少数甲基化蛋白或局限于赖氨酸或精氨酸残基N-甲基化。

　　我们在前期利用烯丙基SAM体外标记蛋白质赖氨酸甲基化底物(ChemBioChem, 2013, 14, 1438) 及胞内稳定同位素标记全覆盖蛋白质甲基化修饰(Journal of Proteomics, 2015, 114, 226) 研究的基础上，提出了基于烯丙基化捕获蛋白质甲基化底物的化学生物学新策略。通过饲喂烯丙基SAM，使蛋白质获得烯丙基修饰，随后经生物正交反应捕获，亲和富集及质谱分析，共鉴定到167个蛋白。对其中的己糖激酶同工酶2及6-磷酸葡糖酸脱氢酶分别进行分析，确定它们多个氨基酸位点存在甲基化修饰。该研究极大地丰富了蛋白质甲基化数据库，对研究甲基化蛋白的功能和解析其它物种的甲基化蛋白质组具有重要参考价值。（文/图 宁思阳）